生物学

化学の天然高分子化合物の単元では、グリシンやアラニンなどのアミノ酸を学びます。アミノ酸は、酸性のカルボキシ基と塩基性のアミノ基を両方もつので、液の pH によって電荷が変わります。全体の電荷が 0 になる pH が、等電点です。

多くの教科書には、アミノ酸を電気泳動で分ける問題が出てきます。pH 6.0 の液で電圧をかけると、等電点が約 3.2 のグルタミン酸は陽極へ、約 9.7 のリシンは陰極へ動きます。等電点が約 6.0 のグリシンは、ほとんど動きません。

タンパク質も、アミノ酸がつながった物なので、それぞれ決まった等電点をもちます。1975 年、アメリカのオファレルは、タンパク質を等電点で分けたあと、直角の向きに大きさで分ける 2 次元電気泳動を発表しました。大腸菌のタンパク質を、1,100 種類の点に分けて見せたのです。

この方法では、電荷が 1 つ違うだけのタンパク質も見分けられます。大学の生化学の実験では、電気泳動でタンパク質を分け、細胞の中でどのタンパク質が増えたり減ったりしたかを調べます。高校の等電点の考え方が、その土台です。

化学では、グルコースやフルクトースなどの単糖と、2 つの単糖がつながった二糖を学びます。乳糖(ラクトース)は、グルコースとガラクトースがつながった二糖です。糖どうしは OH の部分でつながり、長い鎖や枝分かれもつくります。

赤血球の表面には、こうした糖の鎖(糖鎖)が並んでいます。ABO 式血液型は、1901 年にオーストリアのラントシュタイナーが見つけた分け方です。違いは、糖鎖の先端に付く糖 1 個にあります。A 型の人は N-アセチルガラクトサミンを、B 型の人はガラクトースを付ける酵素をもっています。AB 型は両方の酵素をもち、O 型はどちらももたないので、先端に糖が付きません。

N-アセチルガラクトサミンは、ガラクトースの OH の 1 つが、−NHCOCH₃ に置きかわった糖です。高校で学ぶアニリンのアセチル化でできるのと同じ形の部分です。血液型を分けているのは、原子数個の違いなのです。

1990 年、アメリカ・シアトルの研究所のチームは、ABO の遺伝子のしくみを明らかにしました。A 型と B 型の酵素の違いは、アミノ酸 4 個だけでした。O 型の遺伝子は、塩基が 1 つ欠けているため、はたらく酵素ができません。大学の生化学や糖鎖生物学では、こうした糖と酵素の関係を、構造式で読み解きます。

化学の反応速度の単元では、反応の速さが反応物の濃度で変わることを学びます。生物では、酵素の反応の速さが、基質の濃度を上げるとやがて頭打ちになるグラフを見ます。この 2 つを 1 本の式でつなぐのが、ミカエリス・メンテンの式です。

1913 年、ドイツのベルリンで、ミカエリスと、カナダのトロント大学で医学の学位をとったメンテンが論文を発表しました。使った酵素は、化学で学ぶスクロース(ショ糖)を、グルコースとフルクトースに分けるインベルターゼです。反応が進むと、液が光の振動の向きを回す向き(旋光)が逆になります。2 人は、この変化を時間を追って測りました。

式は v = Vmax[S] ÷ (Km + [S]) です。Vmax は最大の速さ、[S] は基質の濃度、Km はミカエリス定数です。基質が少ないときは、速さは濃度にほぼ比例し、高校の化学で学ぶ形になります。基質が多くなると酵素がふさがり、速さは Vmax に近づきます。

この式は今も、酵素の性質を比べたり、酵素のはたらきを弱める物質を調べたりするのに使われています。100 年以上前の式が、今も大学の生化学で学ぶ基本の式です。酵素の量と速さの関係は、薬や食品の研究でも使われます。